丹参广泛用于治疗心绞痛、冠心病和心肌梗死。CYP76AH3是丹参酮合成途径中的关键P450酶，位于丹参酮复杂合成网络途径的分支。其晶体结构分析和关键氨基酸分析对丹参酮的合成生物学具有重要意义。蛋白质纯化作为跨膜蛋白的P450型酶，一直是晶体培养和晶体结构分析的难点。本研究构建了原核表达重组质粒，纯化了目标蛋白质，成功培养了CYP76AH3晶体，并对其晶体结构进行了分析。根据Cavity的Plus分析确定对接范围，并使用分子对接程序选择与底物相互作用的关键点，包括Gly298和Asp294与底物的氢键相互作用，以及Phe479与底物的疏水相互作用Leu367和Leu293。通过点突变模拟进一步预测了关键氨基酸的突变对蛋白质结构稳定性的影响。这项研究将为CYP76AH3的蛋白质工程提供目标，并为丹参酮的合成生物学研究奠定基础。