[目的]通过原核表达系统表达幽门螺旋杆菌脂蛋白lpp20（Aristole 20），并在分离纯化获得重组融合蛋白RL-pp 20。制备了抗rL-pp20的多克隆抗体，并分析了抗体的特异性。[方法]用生物信息学软件分析rlpp20的抗原结构。幽门螺旋杆菌lpp20基因序列是通过剪接引物PCR法获得的，插入质粒pCzn1，构建重组质粒pCzn1－rLpp20并转移到大肠杆菌Arctic　Express。在IPTG诱导表达rL·pp20后，在Ni－IDA柱亲通过超声波裂解和纯化获得目标蛋白RL-pp20。然后，Western　Blot确认了rLpp20与H.pylori和反他的标签在anti－的免疫反应。最后，将重组脂蛋白抗原rlpp20与夏洛克·弗氏佐剂混合免疫BALB／c小鼠，制备抗lpp20多克隆抗血清，并通过抗体特异性鉴定anti－Lpp20。结果]生物信息学软件证明rL·pp20具有良好的抗原性。重组质粒pCZN1－rLpp20经双酶切和基因测序证实rlpp20的序列与理论值一致。基因工程菌株pCz和n1－rLpp20／Arctic　Express可以可溶性表达rlpp20，经Ni－IDA亲和层析柱纯化后纯度约为98.2%。结果表明，重组抗原rlpp20在anti－可以特异性结合H.pylori和抗-his标签。ELISA的结果证实，制备的anti－Lpp20抗血清具有良好的抗体特异性，可被特异性识别rLpp20和h.pylori裂解。结论]脂蛋白重组抗原rlpp20的可溶性表达是通过大肠杆菌北极表达实现的，通过Ni－IDA柱亲和纯化获得了高纯度的rL·pp20。脂蛋白重组抗原rLpp20具有良好的免疫反应性和特异性，为幽门螺旋杆菌疫苗及相关诊断试剂盒的进一步开发奠定了良好的实验基础。